Se hizo un estudio comparativo entre las isoenzimas 1 y 2b de la L-aminoácido oxidasa (E.C.1.4.3.2) del veneno de serpientes Bothrops asper capturadas en Costa Rica.La composición de aminoácidos de la L-aminoácido oxidasa-1 (la más anódica) mostró mayor número de residuos de los ácidos aspártico y glutámico, mientras la L-aminoácido oxidasa-2b resultó más rica en lisina y alanina. Ambas isoenzimas tienen subunidades con pesos moleculares de 60.000 y 57.000, según se determinó por electroforesis en gel de acrilamida- dodecil-sulfato de sodio. Los mapas peptídicos demostraron un alto grado de homología entre ambas isoenzimas y el número de péptidos que se obtuvo indica que también las subunidades de cada isoenzima son homólogas.
A comparative study was performed between the isozymes 1 and 2b of the L-amino acid oxidase (E.C.1.4.3.2) from the venom of Bothrops asper snakes captured in Costa Rica. The amino acid composition differs slightly: L-amino acid oxidase-1 (thn most anodal) shows more aspartic and glutamic acid residues than L-amino acid oxidase-2b, which was found to be richer in lysine and alanine residues. Both isozymes had subunits of 60.000 and 57,000 molecular weight, as shown by electrophoresis on SDS polyacrylamide gel. Results of peptide mapping studies are consistent with a high degree of homology between the compared isozymes, and the number of peptides obtained indicated homologous subunits.
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