Caracterización de una quitinasa extracelular producida por Serratia sp. BIOMI-363706 usando quitina coloidal como sustrato

• Rocío Castro ^[1] ; Adriana Álvarez ^[1] ; Elwi Machado ^[1] ; Mónica Mendoza ^[1] ; Rubén Gómez ^[1] ; Pablo García ^[1]
  1. [1] Universidad de Los Andes

     Universidad de Los Andes

     Colombia

     
• Localización: Revista de la Sociedad Química del Perú, ISSN-e 2309-8740, ISSN 1810-634X, Vol. 77, Nº. 2, 2011, págs. 101-108
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Characterization of a extracellular chitinase produced by Serratia sp. BIOMI-363706 using colloidal chitin as substrate
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    La quitinasa es una enzima capaz de hidrolizar quitina en sus componentes oligo y monoméricos. Los quito-oligosacáridos, el dímero acetilquitobiosa y los monómeros de N-acetilglucosamina son de gran interés para la industria debido a su amplio rango de aplicaciones médicas, agrícolas e industriales. En el presente trabajo se realizó la caracterización de una enzima quitinolítica extracelular obtenida del aislado bacteriano BIOMI-363706, caracterizado molecularmente como Serratia sp. Esta bacteria usa la quitina coloidal como única fuente de carbono y nitrógeno. Al ser inoculada en un medio que contenía 2% de quitina coloidal (QC), 0,1% K2HPO4 y 0,05% MgSO4.7H2O, a pH 7,2, la bacteria produjo óptimamente quitinasa extracelular después de 72 horas de incubación a 37 °C. La temperatura y pH óptimos, así como la termoestabilidad de la enzima, fueron 50 °C, pH 6,5 y < 70 °C. La quitinasa fue activada por Mn+2 y Co+2. La actividad sobre diferentes sustratos siguió este orden: quitina coloidal > polvo de quitina (<1mm) > glicol-quitina. La enzima presentó un valor de Vmax de 0,015 µmol/min y un Km de 1,278 mg/ml, utilizando quitina coloidal como sustrato. La enzima estudiada mostró, entre sus características, una termoestabilidad que puede ser una ventaja para la maximización de reacciones en escalas industriales que mejoren y potencien la degradación enzimática de la quitina.

  • English

    Chitinase is an enzyme able to hydrolyze chitin into its oligo and monomeric components. The chitin-oligosacharids, the acetylchitobiose dimer and the acetylglucosamine monomers are very important to industry due their wide range of medical, agricultural and industrial applications. In the present report was made the characterization of an extracellular chitinolitic enzyme obtained from BIOMI-363706 bacterial isolate, molecularly characterized as Serratia sp. This bacterium uses colloidal chitin as unique carbon and nitrogen source. While inoculated into a media containing 2% colloidal chitin (QC), 0,1% K2HPO4 and 0,05% MgSO4.7H2O, at pH 7,2, the bacteria yields optimally extracellular chitinase after incubation along 72 hours at 37 ºC. Optimal temperature, pH as well as thermostability of the enzyme were 50 ºC, pH 6,5 and < 70 ºC. Chitinase was activated by Mn+2 y Co+2. Activity upon different subtracts was according the following order: Colloidal chitin > chitin powder (< 1mm) > glycol-chitin. The enzyme showed a Vmax value of 0,015 mol/min and a Km of 1,278 mg/ml, using colloidal chitin as substrate. The studied enzyme shown, as one of their characteristics, an thermostability that can be an advantage in order to maximize the reactions at industrial scales that improve and potentiate the enzymatic chitin degradation.