Resumen de Patrones electroforéticos de los venenos de serpientes peruanas de los géneros Bothrops y Lachesis

J. Mendoza, D. Vivas, R. Inga, E. Arbaiza, E. Rodriguez, Armando Yarlequé

• español

  Los venenos de serpientes son mezclas biológicas en las que predominan las proteínas, por lo que es posible establecer las características cualitativas de tales ponzoñas en base al análisis electroforético de dichas macromoléculas. Usando la técnica de electroforesis en geles de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio (PAGE-SDS) se analizaron los perfiles electroforéticos de cinco especies de serpientes peruanas: Bothrops atrox, Bothrops barnetti, Bothrops brazili, Bothrops pietus y Laehesis muta. Previamente se realizó la cuantificación de proteínas por el método de Lowry y col. Las muestras de cada veneno diluidas en buffer Tris-HC1 0,05M pH 7,5 fueron evaluadas en condiciones no reductoras y reductoras utilizando geles al 12%. Los venenos de cada especie tuvieron una concentración proteica típica: B. atrox, 78%; B. pietus, 69%; B. barnetti, 74%; B. brazili, 83% y L. muta 85%. Por otro lado, el número de bandas y el rango de peso molecular bajo condiciones no reductoras fueron: B. atrox, 8 (55,21 a 11,87 kDa); B. pictus, 13 (87,04 a 14,08 kDa); B. barnetti, 14 (80,68 a 11,88 kDa); B. brazili, 7 (37,06 a 11,88 kDa) y L muta, 10 (82,2 a 16,9 kDa), y en condiciones reductoras fueron: B. atrox, 9 (72,19 a 14,16 kDa); B. pietus, 10 (69,85 a 14,63 kDa); B. barnetti, 9 (31,01 a 14,63 kDa); B. brazili, 9 (59,26 a 14,16 kDa) y L muta,9 (83,03 a 14,16kDa). De acuerdo con ello, los perfiles electroforéticos encontrados de cada veneno son característicos y típicos para las especies en estudio.

• English

  Snake venoms are biological mixture when proteins are the principal component. In this way, is possible to establish the qualitative characteristics of these venoms by electrophorectics analysis. Using sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), electrophoretics pattems from five venoms of peruvians snake, were determinate: Bothrops atrox, Bothrops barnetti, Bothrops brazili, Bothrops pietus and Laehesis muta. Previously, protein concentrations into whole venoms were measured by Lowry et al. method. Samples of each venom were dissolved in 0,05 M Tris-HC1 buffer pH 7,4 in order to evaluated electrophoretical migrations under non reducing and reducing conditions using 12% of acrylamide gels. Each venoms showed a typical protein concentration values: B. atrox, 78%, B. pictus 69%, B. barnetti 74%, B. brazili 83% and 1. muta 85%. On the other hand, band numbers and weight molecular range under non reducing condition were: B. atrox, 8 (51-14kDa); B. pictus, 13 (79,5-12,7 kDa); B. barnetti, 14 (91,1-14,8 kDa); B. brazili, 7 (56,5-18,3 kDa) and L. muta 10 (82,2-16,9 kDa). While, under reducing condition the values were: B. atrox, 9 (72,19 -14,16 kDa); B, 10 (69,85 -14,63 kDa); B. barnetti, 9 (31,01-14,63 kDa); B. brazili,9 (59,26-14,16 kDa) and L. muta, 9 (83,03-14,16 kDa). Therefore, eletrophoretica1s profiles found to each venoms were characteristics and typical from each species.