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Caracterización de antígenos de bajo peso molecular de Angiostrongylus costaricensis, reconocidos durante una infección experimental en roedores

    1. [1] Universidad de Costa Rica

      Universidad de Costa Rica

      Hospital, Costa Rica

    2. [2] University of Tübingen

      University of Tübingen

      Landkreis Tübingen, Alemania

  • Localización: Parasitología latinoamericana, ISSN-e 0717-7712, ISSN 0717-7704, Vol. 59, Nº. 1-4, 2004, págs. 8-13
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • Characterization of low molecular weight antigens of angiostrongylus costaricensis recognized during an experimental infection in mice
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      La respuesta inmune hacia componentes de bajo peso molecular del antígeno somático de A. costaricensis fue investigada en el modelo animal experimental. Durante la fase crónica de la infección y mediante el Western blot, son detectados por la IgG e IgG1 tres antígenos inmunodominantes: uno de 20 otro de 15 y uno de 2 kDa respectivamente. Mediante el método de digestión de Edmann se obtuvo la secuencia de aminoácidos inicial de cada componente: para la banda de 15 kDa una secuencia con un 100% de homología con la enzima glutation-S-transferasa de Brugia malayi y Onchocerca volvulus, para el componete de 2kDa una secuencia con 95 % de homología con la proteína Ubiquitina, y para el compontente de 20 kDa una secuencia de trece aminoácidos, que no presenta homología con alguna proteína hasta ahora descrita. En general la reacción cruzada contra estos componentes es muy débil y en el caso particular del componente de 20 kDa no se detecta ninguna reacción cruzada. Se proponen futuros estudios con sueros humanos, para verificar la utilidad de dichos antígenos en el desarrollo de una prueba diagnóstica específica para la angiostrongiliosis abdominal

    • English

      The immune response to low molecular weight components of Angiostrongylus costaricensis somatic crude antigen was investigated. During the chronic phase of infection three immunodominant antigens: 20, 15 and 2 kDa, were recognized by IgG and IgG1 using the Western blot method. In order to obtain the initial amino acid sequences of each recognized antigen, the Edmann digestion method was utilized. The sequence of 15 kDa antigen was found to have 100% homology with the Glutation-S-transferase enzyme of Brugia malayi and Onchocerca volvulus, and the sequence of 2 kDa antigen 95% homology with the Ubiquitine protein. For the 20 kDa antigen, a sequence of thirteen amino acids was obtained and it did not show homology to any protein described up to date. The cross reactivity to these components was weak, particularly to the 20 kDa component, to which no cross reactivity is detected. We propose further studies with human sera in order to investigate the usefulness of these antigen in the development of a specific diagnostic test for abdominal angiostrongylosis

Los metadatos del artículo han sido obtenidos de SciELO Chile

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