Two-dimensional gel electrophoresis to identify arcelins from Phaseolus vulgaris with inmuno-proteomic analysis

• Bernal, Carolina ^[2] ; Sosa, Daynet ^[1] ; Galindo-Castro, Iván ^[2] ; Diez, Nardy ^[1]
  1. [1] Escuela Superior Politecnica del Litoral

     Escuela Superior Politecnica del Litoral

     Guayaquil, Ecuador

     
  2. [2] Fundación Instituto de estudios Avanzados (IDEA) - Laboratorio de Genómica y Proteómica
• Localización: Agronomía Colombiana, ISSN-e 2357-3732, ISSN 0120-9965, Vol. 36, Nº. 2, 2018, págs. 114-119
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Electroforesis bidimensional para la identificación de arcelinas en Phaseolus vulgaris mediante análisis inmuno proteómico
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• Resumen
  • español

    Las arcelinas son proteinas tipo lectinas, presentes en el frijol comun Phaseolus vulgaris que se piensa que estan implicadas en la resistencia a bruquideos. El presente trabajo utiliza la proteomica para analizar la expresion de proteinas tipo lectinas, especificamente arcelinas, en variedades de cultivares de P. vulgaris en Venezuela. El analisis mediante electroforesis SDS-PAGE de 30 accesiones de P. vulgaris, mostro diferencias importantes en el intervalo de peso molecular de las proteínas tipo lectina (arcelinas). Se seleccionaron ocho accesiones diferentes en base a su movilidad electroforetica para el análisis proteomico. Se utilizo la inmuno-deteccion de proteinas separados mediante electroforesis bidimensional, para mostrar facilmente los diferentes perfiles proteomicos de las arcelinas entre las accesiones estudiadas. El analisis de espectrometría de masas confirmo la naturaleza de las arcelinas presentes. Este es el primer informe sobre la evaluacion de las arcelinas en el germoplasma de P. vulgaris venezolano con el objetivo de colaborar con los programas de mejoramiento mediante la identificacion de materiales con resistencia a las plagas de frijol almacenado.

  • English

    The present study used proteomics to analyze the expression of lectin-like proteins, specifically arcelins, in P. vulgaris cultivar varieties from Venezuela. A PAGE-SDS analysis of 30 commercial accessions of P. vulgaris showed significant differences in the molecular weight range of lectin-like proteins (arcelins). Eight different accessions were selected based on their electroforetic mobility for the proteomic analysis. Arcelin immuno-detection of two dimentional electrophoresed proteins was used to easily display the different arcelin proteomic profiles of the studied accessions. Mass spectrometry analysis confirmed the arcelin nature of these proteins. This is the first report on arcelin evaluation of the Venezuelan germoplasm of P. vulgaris with the aim of enhancing breeding programs by identifying accession materials with resistance to bean storage pests.