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La oxidasa alterna, una metaloproteína conservada en hongos

  • Autores: Lucero Romero Aguilar, Oscar Iván Luqueño Bocardo, Guadalupe Guerra Sánchez, Genaro Matus Ortega, Juan Pablo Pardo
  • Localización: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas, ISSN 2395-8723, Vol. 25, Nº. 0, 2022, págs. 1-11
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • The alternative oxidase, a metalloprotein conserved in fungi
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      La oxidasa alterna (AOX) es una metaloproteína monotópica que se encuentra unida a la cara interna de la membrana interna mitocondrial. Esta enzima cataliza la transferencia de electrones del ubiquinol al oxígeno con formación de agua como uno de los productos. Cuando la vía citocrómica se inhibe por la presencia de cianuro u otros agentes xenobióticos, la AOX permite el flujo de electrones del NADH al oxígeno y, por tanto, la actividad catabólica y anabólica del ciclo de Krebs. La AOX se encuentra en plantas, hongos, algunos protistas y metazoarios primitivos y se le ha atribuido la capacidad de conferir osmoprotección y resistencia al estrés oxidativo en las células. En esta revisión, se analiza la estructura de la enzima, se aborda su participación en la respuesta ante el estrés osmótico y oxidativo en hongos, su influencia en la síntesis de ATP y la regulación de su expresión genética.

    • English

      The alternative oxidase (AOX) is a monotopic metalloprotein attached to the inner surface of the inner mitochondrial membrane. This enzyme catalyzes the transfer of electrons from ubiquinol to oxygen, with the production of water. When the cytochrome pathway is inhibited by cyanide or other xenobiotic molecules, the AOX allows the flux of electrons from NADH to oxygen and thus, the catabolic and anabolic activity of the Krebs cycle. The AOX is found in plants, fungi, some protists and a few primitive metazoans. It has been proposed that this enzyme has important roles in the response against osmotic and oxidative stresses. In this review, we analyze the structure of the enzyme, address its participation in the responses of fungi to osmotic stress and analyze the influence of AOX on ATP synthesis.


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