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Sistemas de expresión de proteínas recombinantes para el análisis funcional de antígenos de Plasmodium falciparum y Plasmodium vivax:: una revisión

    1. [1] Universidad del Rosario

      Universidad del Rosario

      Colombia

    2. [2] Universidad de Boyacá

      Universidad de Boyacá

      Colombia

  • Localización: Revista Investigación en Salud: de la Facultad de Ciencias de la Salud de la Universidad de Boyacá, ISSN-e 2539-2018, ISSN 2389-7325, Vol. 8, Nº. 2, 2021, págs. 123-148
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • Recombinant protein expression systems for functional analysis of Plasmodium falciparum and Plasmodium vivax antigens:: a review
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      Introducción. Comprender la función de antígenos de Plasmodium spp., involucrados en invasión a células hospederas es necesario para diseñar vacunas. Diferentes estudios han generado proteínas recombinantes utilizando sistemas de expresión heterólogos, obteniendo moléculas semejantes a las nativas. Estos avances son fundamentales para desarrollar estrategias que bloqueen la infección de estos patógenos.

      Objetivo. Describir las características y aspectos metodológicos más importantes de sistemas de expresión de proteínas recombinantes en estudios funcionales de Plasmodium spp.

      Metodoogía. Revisión descriptiva de estudios publicados en PubMed, Science Direct, Embase y MedLine. Criterios de inclusión: trabajos publicados entre el 2010 y 2020 que incluyeran sistemas recombinantes en células de Escherichia coli, de mamífero y libre de células, para estudios funcionales de antígenos de Plasmodium falciparum y Plasmodium vivax. Se revisaron 70 artículos originales, 58 cumplieron con los criterios establecidos y 12 utilizaron otros sistemas heterólogos diferentes a los analizados en este estudio.

      Resultados. Obtener proteínas recombinantes mediante sistema procariota, de mayor rendimiento y bajo costo, ha permitido estudios funcionales de un número importante de antígenos. Los sistemas con células de mamífero y libre de células, que permiten modificaciones pos-traduccionales y plegamiento adecuado de moléculas, se usan para producir librerías de antígenos con estructura conformacional similar a la nativa.

      Conclusión. Estudio de antígenos de Plasmodium spp. implicados en infección y desarrollo en células diana, requiere adecuada selección del método de producción recombinante. El refinamiento de procesos de expresión en sistemas procariotas, eucariotas e in vitro, mediante ingeniería genética y cultivo celular, permitirá mejores rendimientos y menor costo.

    • English

      AbstractIntroduction. Understanding the function of Plasmodiumspp. Antigens involved in invasion of host cells is necessary to design vaccines. Different studies have generated recombinant proteins using heterologous expression systems, obtaining molecules similar to native ones. These advances are essential to develop strategies that block the infection of these pathogens.Objective.Describe the most important characteristics and methodological aspects of recombinant protein expression systems in functional studies of Plasmodiumspp.Methodology. Descriptive review of studies published in PubMed, Science Direct, Embase and MedLine. Inclusion criteria: works published between 2010 and 2020 that included recombinant systems in Escherichia colicells, mammalian and cell-free, for functional studies of Plasmodium falciparum andPlasmodium vivaxantigens. 70 original articles were reviewed, 58 met the established criteria and 12 used other heterologous systems than those analyzed in this study.Results. Obtaining recombinant proteins by means of a prokaryotic system, with higher performance and low cost, has allowed functional studies of a significant number of antigens. Mammalian cell and cell free systems, which allow for post-translational modifications and adequate folding of molecules, are used to produce antigen libraries with native-like conformational structure.Conclusion. Plasmodium spp. antigen study involved in infection and development in target cells, requires adequate selection of the recombinant production method. The refinement of expression processes in prokaryotic, eukaryotic and in vitrosystems, through genetic engineering and cell culture, will allow better yields and lower cost


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