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Exploración estructural de perfiles de actividad antibacteriana y hemolítica de análogos no naturales del péptido antimicrobiano Mastoparán MP-8

    1. [1] Universidad Nacional de Colombia

      Universidad Nacional de Colombia

      Colombia

  • Localización: Revista Colombiana de Ciencias Químico-Farmacéuticas, ISSN-e 1909-6356, ISSN 0034-7418, Vol. 42, Nº. 1, 2013, págs. 56-79
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • Structural exploration of antibacterial activity and hemolytic profiles of non-natural analogs of the antimicrobial peptide mastoparan MP-8
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      En este trabajo se reporta el efecto, la modificación puntual y sistemática a nivel del enlace peptídico realizada al péptido Mastoparán MP-8, obteniéndose 27 pseudopéptidos en total. Los resultados permitieron determinar que los pseudopéptidos ψ-38617(INLKALAALAKd-[CH2NH]-RLL), ψ-38629(INLKAd-[CH2NH]-LAALAKRLL) y ψ-38630 (INLK-[CH2NH]-ALAALAKRLL) presentan mejor actividad que el péptido Mastoparán MP-8 frente a las bacterias Gram negativas y conservaron la actividad antibacteriana frente a las bacterias Gram positivas; además, la modificación realizada produjo tres moléculas que abolieron totalmente la actividad hemolítica propia del péptido nativo. Todas las modificaciones realizadas a esta secuencia provocaron un aumento en la estabilidad de las moléculas frente al ataque enzimático.

    • English

      In this work the relevance of a systematic replacement of peptide-bonds on the Mastoparan MP-8 antimicrobial peptide to afford 27 new pseudopeptide analogues is reported. Results allowed to determine that pseudopeptides ψ-38617 (INLKALAALAKd-[CH2NH]-RLL), ψ-38629(INLKAd-[CH2NH]-LAALAKRLL) and ψ-38630 (INLK-[CH2NH]-ALAALAKRLL), showed an enhanced anti gam-negative bacterial properties, regarding the native Mastoparan MP-8 peptide, but maintaining a comparable activity against gram-positive bacteria. In addition, specific performed modifications on MP-8 sequence led three new molecules that completely abolished the hemolytic activity of the parent MP-8 peptide. All obtained molecules possess a high stability profile when tested against a severe proteolytic attack.


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