Las proteínas desordenadas y su función: una nueva forma de ver la estructura de las proteínas y la respuesta de las plantas al estrés

• Cuevas-Velázquez, César Luis ^[1] ; Covarrubias-Robles, Alejandra A. ^[1]
  1. [1] Universidad Nacional Autónoma de México

     Universidad Nacional Autónoma de México

     México

     
• Localización: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas, ISSN 2395-8723, Vol. 14, Nº. 2, 2011, págs. 97-105
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Intrinsically unstructured proteins and their function: a new view of protein structure and plant responses to stress
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• Resumen
  • español

    El dogma que relaciona la función de una proteína con una estructura tridimensional definida ha sido desafiado durante los últimos años por el descubrimiento y caracterización de las proteínas conocidas como proteínas no estructuradas o desordenadas. Estas proteínas poseen una elevada flexibilidad estructural la cual les permite adoptar estructuras diferentes y, por tanto, reconocer ligandos diversos conservando la especificidad en el reconocimiento de los mismos. A las proteínas de este tipo, altamente hidrofílicas y que se acumulan ante condiciones de déficit hídrico (sequía, salinidad, congelamiento) se les ha denominado hidrofilinas. En plantas, las hidrofilinas mejor caracterizadas son las proteínas LEA (del inglés Late Embryogenesis Abundant) que se acumulan abundantemente en la semilla seca y en tejidos vegetativos cuando las plantas se exponen a condiciones de limitación de agua. Evidencia reciente ha demostrado que las proteínas LEA se requieren para que las plantas toleren y se adapten a condiciones de baja disponibilidad de agua. Esta revisión describe los datos más relevantes que asocian las características fisicoquímicas de estas proteínas con su flexibilidad estructural y cómo se afecta ésta por las condiciones ambientales; así como, aquéllos relacionados con sus posibles funciones en la célula vegetal ante situaciones de limitación de agua.

  • English

    The dogma that relates the function of a protein with a defined three-dimensional structure has been challenged in recent years by the discovery and characterization of a set of proteins known as unstructured or disordered proteins. These proteins have a high structural flexibility which allows them to adopt different structures and therefore recognize different ligands while retaining their specificity. Proteins of this type, which are highly hydrophilic and accumulate under water deficit (drought, salinity, freezing) have been recently characterized and named hydrophilins. In plants, the best characterized hydrophilins are the LEA proteins (for Late Embryogenesis Abundant), which accumulate abundantly in the dry seed and in vegetative tissues when plants are exposed to water-limited environments. Recent evidence has shown that LEA proteins are required for plants to tolerate and adapt to conditions of low-water availability. This review describes the most relevant data regarding their structural flexibility and how this is affected by environmental conditions. Also, it addresses information related to their possible functions in plant cells that are exposed to water deficit.