Caracterización parcial de la actividad coagulante y caseinolítica de las proteasas del fruto de “Aguama” (Bromelia pinguin l.)

• Moreno-Henández, Jesús Martín ^[1] ; Hernández-Mancillas, Xitlalli Desideria ^[2] ; Coss Navarrete, Evelia Lorena ^[2] ; Bañuelos-Pérez, María de Jesus ^[2] ; Salazar-Leyva, Jesús AarÓn ^[2] ; Osuna-Ruiz, Idalia ^[2] ; Rodríguez-Tirado, Victor Alfonso ^[2] ; Mazorra-Manzano, Miguel Ángel
  1. [1] Programa de Investigación en Biotecnología. Instituto Nacional de Investigaciones Forestales, Agrícolas y Pecuarias, Campo Experimental Valle de Culiacán
  2. [2] Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
• Localización: Biotecnia, ISSN 1665-1456, Vol. 19, Nº. 2, 2017, págs. 19-24
• Idioma: español
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• Resumen

  • En este estudio se realizó la caracterización parcial de los extractos enzimáticos de frutos de Bromelia pinguin basado en su actividad coagulante de la leche, actividad caseinolítica y su inhibición con el uso de inhibidores específicos. Los extractos enzimáticos crudos mostraron una máxima actividad coagulante de la leche entre 65-85ºC, correspondiente a 3.99 unidades Soxhlet·mL-1. Esto indica que 1 mL del extracto enzimático fue suficiente para coagular 400 mL de leche en los primeros 40 min. El efecto del pH, estudios de inhibición y análisis por zimografía indican que la actividad caseinolítica se debe a la presencia de diferentes proteasas tipo cisteína y serina. El análisis por SDS-PAGE evidenció que las proteasas presentes en el extracto hidrolizan preferentemente la fracción κ-caseína durante los primeros 30 minutos, obteniéndose un perfil hidrolítico similar al que se obtiene cuando se utiliza la enzima comercial quimosina; no obstante se observa que después de este tiempo de incubación otras caseínas también fueron susceptibles a la acción proteolítica. Bajo condiciones convencionales de coagulación, las proteasas tipo cisteína y serina presentes en el extracto de B. pinguin contribuyeron en mayor grado al proceso de coagulación. Bromelia pinguin representa una opción atractiva como fuente de proteasas para su aprovechamiento y aplicación en procesos biotecnológicos que requieren el uso de proteasas.