ACE-inhibitory peptides from Laminaria japonica and their potential anti-hypertensive mechanism

• Jie Wang ^[1] ; Xianjiang Ye ^[1] ; Zhichen Su ^[1] ; Ping Zou ^[2] ; Jie Pang ^[1] ; Ji-Cheng Chen ^[1]
  1. [1] Fujian Agriculture and Forestry University
  2. [2] Changzhou University
• Localización: CyTA: Journal of food, ISSN 1947-6337, ISSN-e 1947-6345, Vol. 19, Nº. 1, 2021, págs. 333-340
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Péptidos inhibidores de la ECA de Laminaria japonica y su potencial mecanismo antihipertensivo
• Enlaces
  • Texto completo
• Resumen
  • español

    Los péptidos bioactivos han sido aplicados ampliamente para preparar alimentos que promueven la salud. A fin de mejorar el valor de las proteínas de Laminaria japonica (LJP), en este estudio se prepararon péptidos antihipertensivos utilizando hidrólisis enzimática controlada junto con una metodología de superficie de respuesta destinada a mejorar su rendimiento. Mediante la aplicación de un método eficiente de RP-HPLC, estos procedimientos permitieron identificar ocho péptidos antihipertensivos con tirosina (Tyr) en el extremo C terminal, realizándose un acoplamiento molecular para revelar los mecanismos subyacentes a su eficacia antihipertensiva. De acuerdo con los resultados, la mayor actividad de los hidrolizados se alcanzó con una proporción de enzimas (papaína: alcalasa: tripsina) de 1:2:1, pH 8.0, temperatura de 60°C, concentración de sustrato del 1.7%, adición de enzimas de 4.4% y tiempo de hidrólisis de 5.1 horas. Por otra parte, los resultados de acoplamiento molecular mostraron que los péptidos antihipertensivos pueden unirse a los sitios activos de la ECA mediante la formación de una estructura compuesta estable, lo que provoca una reducción significativa de actividades. Estos resultados dan cuenta de las aplicaciones potenciales de los LJP como fuente de péptidos antihipertensivos y proporcionan una referencia para la producción de antihipertensivos industrializados.

  • English

    Bioactive peptides have been extensively applied for developing health-promoting foods. To improve the value of Laminaria japonica proteins (LJPs), anti-hypertensive peptides were prepared by using controlled enzymatic hydrolysis along with response surface methodology to improve their yields. Eight anti-hypertensive peptides with tyrosine (Tyr) at the C-terminal were determined through an efficient RP-HPLC method and molecular docking was performed to reveal the underlying mechanisms behind their effectiveness of anti-hypertension. According to the results, the strongest activity of hydrolysates was achieved under enzyme ratio (papain: alcalase: trypsin) 1:2:1, pH 8.0, temperature 60°C, substrate concentration 1.7%, enzyme addition 4.4%, and hydrolysis time 5.1 h. Furthermore, molecular docking results displayed that anti-hypertensive peptides could bind with ACE active sites through forming a stable composite structure, thus causing a significant reduction to activities. These results demonstrated the potential applications of LJPs as a source of anti-hypertensive peptides and provided a reference for the industrialized anti-hypertensive productions.