Resumen de Evaluación in silico de péptidos bioactivos derivados de la digestión de proteínas presentes en la leche de bovino (B. taurus), oveja (O. aries), cabra (C. hircus) y búfalo (B. bubalis)
Jorge A. Barrero, Claudia M. Cruz, Jenny Casallas, Juan S. Vásquez
- español
La creciente demanda de alimentos de alto valor nutricional ha inclinado el consumo de lácteos de leche bovina por leche proveniente de otras especies de rumiantes; no obstante, la fracción proteica de la leche es relativamente constante y se compone de caseínas: S1-caseína, -caseína, 𝜅-caseína, y seroproteínas; -lactoalbúmina y -lactoglobulina. En la actualidad, los estudios de péptidos bioactivos derivados de la leche se centran en proteínas obtenidas de una única especie y se efectúan empleando enzimas ajenas al sistema digestivo humano. La presente investigación realizó una comparación cuantitativa de los péptidos bioactivos obtenidos de las caseínas y seroproteínas presentes en la leche de bovino (Bos taurus), oveja (Ovis aries), cabra (Capra hircus) y búfalo (Bubalus bubalis) a partir de procesos de digestión in silico catalizados por proteasas presentes en el sistema digestivo humano: pepsina (EC 3.4.23.1), tripsina (EC 3.4.21.4) y quimotripsina (EC 3.4.21.1). La caracterización de péptidos bioactivos y la digestión in silico fue realizada mediante BIOPEP-UMW. La evaluación cuantitativa se efectuó a partir del cálculo de frecuencias de liberación. Los resultados mostraron once clases de péptidos con acción biológica: estimulantes, inhibidores de Renina, inhibidores de DPP4, antioxidantes, inhibidores de ACE, inhibidores de DPP3, hipocolesterolémicos, inhibidores de CaMPDE, reguladores, anticancerígenos e inmunomoduladores. Los péptidos inhibidores de DPP4 presentaron la mayor frecuencia de liberación, lo que sitúa a la leche como una potencial fuente de metabolitos supresores de la acción proteolítica de DPP4 en la degradación de incretinas. Pese a los distintos valores de frecuencias de liberación, los cuatro perfiles totales de péptidos bioactivos correspondientes a la leche de cada especie no mostraron una diferencia estadísticamente significativa (p>0.05).
- English
The growing demand for food with high nutritional value has led to the replacement of bovine milk with milk from other ruminants. The protein fraction in milk is relatively constant among species and includes caseins ( S1-casein, -casein, and 𝜅-casein) and whey proteins ( -lactalbumin and -lactoglobulin). Current studies into milk derived bioactive peptides focus on proteins obtained from a single species and are conducted using non-human proteases. In this paper, we make a quantitative comparison of the bioactive peptides obtained from the caseins and whey proteins present in bovine (Bos taurus), sheep (Ovis aries), goat (Capra hircus), and buffalo (Bubalus bubalis) milk. The study is carried out by in silico digestion with the following proteolytic enzymes found in the human digestive system: pepsin (EC 3.4.23.1), trypsin (EC 3.4.21.4), and chymotrypsin (EC 3.4.21.1). In silico digestion and bioactive peptides were characterized using the BIOPEP-UMW database. Quantitative evaluation was carried out by calculating the bioactive peptides release frequencies. As a result, we found eleven types of biologically active peptides (stimulants, renin inhibitors, DPP4 inhibitors, antioxidants, ACE inhibitors, DPP3 inhibitors, hypocholesterolemic agents, CaMPDE inhibitors, regulators, anticarcinogenic agents, and immunomodulators). According to the findings, DPP4 inhibitors had the highest frequency of release, turning milk into a potential source of metabolites that suppress DPP4 activity, which, in turn, could lead to a reduced degradation of incretin hormones. Despite the different values in their frequency of release, the total number of bioactive peptides did not show a statistically significant difference (p> 0.05) among the milk proteins from each of the four species under study.
