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Efecto de la relación enzima-sustrato en la hidrólisis enzimática de lactosuero bovino por Alcalasa® 2.4L

    1. [1] niv. Popular del Cesar (Valledupar-Colombia)
    2. [2] Univ. Popular del Cesar (Valledupar-Colombia)
  • Localización: Información tecnológica, ISSN-e 0718-0764, ISSN 0716-8756, Vol. 31, Nº. 3 (Junio), 2020, págs. 3-12
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • Effect of the enzyme-substrate relationship on the enzymatic hydrolysis of bovine whey by Alcalasa® 2.4L
  • Enlaces
  • Resumen
    • español

      El objetivo de este estudio fue analizar la capacidad antioxidante (medida con FRAP y ABTS) y el potencial quelante de hierro a través del tiempo en distintas condiciones de enzima y sustrato. Se realizó la hidrólisis enzimática de lactosuero bovino en polvo, en un reactor por lote con capacidad de 0,5 L, y temperatura constante. Los hidrolizados con mayor actividad fueron separados de acuerdo a su tamaño molecular a razón de >100, 10-100, <10 y <3 KDa para verificar la capacidad antioxidante aportada por cada uno de ellos. Los datos obtenidos mostraron que la actividad antioxidante es mayor a menores concentraciones de enzima, mientras que a sustratos bajos el potencial de fracciones peptídicas con capacidad para neutralizar cationes ABTS+ es bajo. El incremento en el grado de hidrólisis favorece la actividad antioxidante medida por el método ABTS, así como la actividad quelante de hierro de los hidrolizados.

    • English

      The main objective of this study was to analyze the antioxidant capacity (measured with FRAP and ABTS) and the chelating potential of iron over time at different enzyme and substrate conditions. Enzymatic hydrolysis of bovine whey powder was performed in a batch reactor with a capacity of 0.5 L and constant temperature. The most active hydrolysates were separated according to their molecular size at a rate of> 100, 10-100, <10 and <3 KDa to verify the antioxidant capacity contributed by each of them. The data obtained showed that antioxidant activity is higher at lower enzyme concentrations. But, the potential for peptide fractions with the ability to neutralize ABTS+ cations is low at low substrates. The increase in hydrolysis degree favors the antioxidant activity measured by the ABTS method and the chelating activity of hydrolyzed metals.


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