Resumen de Effect of water content on the thermal inactivation kinetics of horseradish peroxidase freeze-dried from alkaline pH
J.A. Saraiva, J.C. Oliveira, M.A. Lemos
Se ha estudiado la inactivación de peroxidasa de rábano liofilizada a partir de disoluciones de diferente pH (pH 8, 10 y 11,5 medido a 25 °C) y redisuelta con agua en el intervalo de temperatura entre 110 y 150 °C. Los contenidos de agua (0,0, 1,4, 16,2 y 25,6 g/100 g de enzima seca) correspondieron a una actividad de agua de 0,0, 0,11, 0,76 y 0,88 a 4 °C. La cinética se ajustó a un modelo de doble exponencial. La enzima generalmente fue más estable cuanto menor era el pH de la disolución original, a cualquier pH la máxima estabilidad se obtuvo con un 1,4 g de agua/100 g de enzima seca. Los valores de z, en general, no dependieron del contenido de agua ni del pH de la disolución original y se encontraron en el intervalo entre 15 y 25 °C, a excepción de la enzima liofilizada a partir de la disolución de pH 11,5 y ajustada en presencia de pentóxido de fósforo, donde el valor de z de la fracción estable fue de 10 °C.
