Extracción, Caracterización Parcial y Termoestabilidad de la Enzima Transglutaminasa en Surimi, en Músculo Blanco de Jurel y en Miofibrillas de Carne de Vacuno

• Emilia M. Curotto ^[1] ; Marta L. Dondero ^[1] ; Cristián J. Muñoz ^[1] ; Lorena A. Alvarez ^[1]
  1. [1] Pontificia Universidad Católica de Valparaíso

     Pontificia Universidad Católica de Valparaíso

     Valparaíso, Chile

     
• Localización: Información tecnológica, ISSN-e 0718-0764, ISSN 0716-8756, Vol. 18, Nº. 3, 2007, págs. 3-12
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Extraction, Partial Characterization and Thermostability of Transglutaminase of Surimi and Jack Mackerel White Muscle and for Myofibrils of Bovine Meat
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• Resumen
  • español

    El objetivo de esta investigación fue determinar la presencia de transglutaminasa en los extractos de surimi, músculo blanco de jurel (Trachurus murphyi) y en miofibrillas de carne de vacuno. Esto, con el fin de evaluar su termoestabilidad y los parámetros cinéticos más relevantes para proyectar la utilización de estos tejidos en la industria de nuevos productos alimentarios. Las actividades de transglutaminasa fueron 4.7 x 10-3, 13.0 x 10-3 y 53.0 x 10-3 UI/g tejido para surimi, músculo blanco de jurel y carne de vacuno, respectivamente. Se caracterizó parcialmente la transglutaminasa en miofibrillas, encontrándose valores de pH óptimo de 6.5 y 40º C de temperatura. Se postula la existencia de dos transglutaminasas en el músculo blanco de jurel, con valores óptimos de pH de 5.4 y 7.6, temperaturas de 50 y 60º C y concentraciones de calcio de 10 y 40 mM. Para surimi los valores encontrados son semejantes a los de músculo blanco de jurel. Se realizaron pruebas de termoestabiliad, obteniéndose valores de las constantes de inestabilidad entre 3.3 x10-3 y 0.4 h-1 a las distintas temperaturas de preincubación. Los valores de las energías de activación de la inactivación se encuentra entre 12.46 y 39.37 KJ mol-1 ºK-1.

  • English

    The objective of this research was to carry out the extraction and characterization of surimi and jack mackerel white muscle (Trachurus murphyi) and of bovine meat and to determine the thermostability of transglutaminase. Kinetics parameters and thermostability are more relevant to project the utility of this tissue in new food products development. The activities of this enzyme were of 4.7 x 10-3, 13.0 x 10-3 y 53.0 x 10-3 UI/g tissue for surimi and white muscle of jack mackerel, and meat of bovine respectively. It characterized transglutaminase of bovine meat, finding values of optimal pH of 6.5 and 40º C of temperature. The existence of two transglutaminases was postulated in the white muscle of jack mackerel, with optimal pH values of 5.4 and 7.6, temperatures of 50 and 60º C, and calcium concentrations of 10 and 40 mM. Inactivation constants ranged between 3.3 x 10-3 and 0.4 h-1 for different temperatures of preincubation. The activation energy of denaturation was about 12.46 y 39.37 KJ mol-1 ºK-1.