Sebastián Cuesta, Josefa Arias de P., Felipe Gallegos P., Carolina Proaño-Bolaños, Ailín Blasco Zúñiga, Miryam Rivera I., Lorena Meneses
En esta investigación se presenta un estudio computacional de la dermaseptina SP2 (DRS-SP2) extraída de exudado de la piel de la rana Agalychnis spurrelli. Ensayos experimentales han permitido extraer, purificar y obtener la secuencia de aminoácidos de este péptido, además de demostrar sus propiedades antimicrobianas contra Escherichia coli, Staphylococcus aureus y Candida albicans. Con la secuencia dilucidada, se realizó un estudio computacional de la estructura obteniéndose sus propiedades físico-químicas, su estructura secundaria y su similitud con otros péptidos conocidos. Además, se realizó el acoplamiento molecular de este péptido con la membrana celular y varias enzimas conocidas para suprimir a estos microorganismos. Los resultados muestran que la DRS-SP2 es un péptido catiónico α-helicoidal con un punto isoeléctrico de 10,68 y carga positiva +3 a pH fisiológico. Se determinó que su estructura es diferente a todas las dermaseptinas que se encuentran en bases de datos llegando a un porcentaje de identidad máximo del 80 %. Estudios de acoplamiento molecular sugieren que el mecanismo de acción de este péptido no se da por la inhibición de vías enzimáticas vitales para el microorganismo, sino por lisis celular.
In this research, we present a computational study of Dermaseptine SP2 (DRS-SP2) extracted from the skin of the frog Agalychnis spurrelli. Experimental assays allowed extracting, purifying and obtaining the amino acid sequence of this peptide. Furthermore, they have demonstrated its antimicrobial properties against Escherichia coli, Staphylococcus aureus and Candida albicans. With the sequence, a computational study of the structure was carried out, obtaining its physical-chemical properties, its secondary structure and its similarity with other known peptides. Also, a molecular docking study of this peptide was performed against cell membrane and several enzymes known to kill these microorganisms. Results showed that DRS-SP2 is an α-helical cationic peptide with an isoelectric point of 10.68 and a positive charge +3 at physiological pH. It was determined that its structure is different to all dermaseptines found in databases reaching a maximum identity of 80 %. Molecular docking studies suggest the mechanism of action of this peptide is not given by the inhibition of a vital enzymatic pathway, but by destruction of the microorganism by cell lysis.
© 2001-2024 Fundación Dialnet · Todos los derechos reservados