Resumen de Imobilização de β-glicosidase de soja em bucha vegetal (Luffa cylindrica) utilizando trimetafosfato de sódio como ativador

Ana Camila Vaitkevicius Ferreira, Amanda Aleixo Moreira, Josemeyre Bonifácio da Silva, Mara Lúcia Luiz Ribeiro

• português

  Bucha vegetal ativada com trimetafosfato de sódio foi utilizada como suporte para a imobilização da β-glicosidase, com o objetivo de propor um novo sistema catalítico econômico e não tóxico para a aplicação industrial. A β-glicosidase foi obtida a partir de grãos de soja e parcialmente purificada por precipitação fracionada com sulfato de amônio e imobilizada em bucha vegetal tratada. A bucha foi tratada por lavagem com água quente e fria e depois ativada com trimetafosfato de sódio. O procedimento de imobilização foi otimizado, e a enzima imobilizada foi caracterizada por testes de estabilidade térmica, parâmetros cinéticos (Km e Vmax) e reutilização. Concluiu-se que a bucha vegetal, em sua estrutura natural, apresenta bons resultados de imobilização. O trimetafosfato de sódio foi um ativador eficiente. A estabilidade térmica da enzima imobilizada aumentou quando comparada à enzima livre. Foi possível reutilizá-lo cinco vezes antes que houvesse uma queda repentina na atividade. Portanto, o sistema é uma boa alternativa para a indústria, oferecendo uma opção segura e de baixo custo.

• English

  Loofah sponge activated with sodium trimetaphosphate was used as support for the immobilization of β -glycosidase, with the objective to propose a new economic and non-toxic catalytic system for the industrial application. of β -glycosidase was obtained from soybeans grains and partially purified by fractional precipitation with ammonium sulfate and immobilized in treated loofa sponge. The loofa was treated by washing with hot and cold water and then activated with sodium trimetaphosphate. The immobilization procedure was optimized and the immobilized enzyme was characterized by thermal stability tests, kinetic parameters (K m and V max ) and reuse. It was concluded that the alkaline treatment was not efficient for the immobilization, and the loofa sponge in its natural structure presents good immobilization results. Sodium trimetaphosphate was an efficient activator. The thermal stability of the immobilized enzyme increased when compared to the free enzyme. It was possible to reuse it 5 times before there was a sudden drop in activity. Therefore the system is a good alternative for the industry, providing a low cost and safe option.