Caracterización de la inulinasa e invertasa en Candida utilis

• Autores: Margarita Ros Muñoz, J.C. Arguelles, Mariano José Gacto Fernández
• Localización: Anales de biología. Sección Biología general, ISSN 0213-5442, Nº. 5, 1985, págs. 39-48
• Idioma: español
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• Resumen

  • La actividad invertasa (E.e. 3.2.1.26) e inulinasa (E.C. 3.2.1.7) se ha analizado en Candida utilis CECT 1061 para determinar si en esta levadura existe una única enzima con ambas actividades o dos enzimas diferentes con distinta especificidad de sustrato. La síntesis de ambas fructofuranosidasas parece regulada por represión catabólica por glucosa y ambas se presentan tanto en extractos celulares como extracelularmente. La actividad detectada en extractos celulares aparece fundamentalmente localizada a nivel periplásmico. Las dos actividades exhiben idéntico pH óptimo y similar resistencia a la desnaturalización por calor. Además, la relación de actividad inulinasa/actividad invertasa se mantiene constante en distintos medios de cultivo tanto en células como en el medio extracelular. Los resultados sugieren que ambas actividades se deben a una misma enzima de peso molecular próximo a 450.000 dalton que muestra diferente afinidad por sacarosa o inulina. Los valores Km fueron 14 y 0,62 mM, respectivamente.