Obtención y caracterización de un hidrolizado de colágeno purificado producido mediante el uso de la enzima delvolase

• Llerena Daza, Tito Eduardo ^[1] ; Rodríguez Torres, Wendy Patricia ^[2]
  1. [1] Universidad Nacional Agraria La Molina

     Universidad Nacional Agraria La Molina

     Perú

     
  2. [2] Tesista, Universidad Nacional Araria La Molina, Lima, Perú.
• Localización: Anales Científicos, ISSN-e 2519-7398, Vol. 78, Nº. 2, 2017 (Ejemplar dedicado a: Julio a Diciembre), págs. 251-259
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Obtaining and characterizing a purified collagen hydrolyzize produced by the use of the enzyme delvolase
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• Resumen
  • español

    El objetivo de la investigación fue obtener un hidrolizado proteico por vía enzimática, a partir de colágeno purificado de pescado, mediante el uso de la proteasa Delvolase. Además, se buscó caracterizar el hidrolizado de colágeno purificado de pescado, obtenido con los parámetros más eficientes, mediante la determinación de algunas de sus propiedades funcionales. La hidrólisis fue catalizada por una proteasa comercial (Delvolase®), se optimizó las condiciones de hidrólisis con el uso de una metodología de superficie de respuesta (MSR). El modelo fue propuesto con respecto a los efectos de la temperatura (T), tiempo (t) y enzima (E), en rangos de T: 55 – 65 °C, t: 2 h – 6 h, E: 0,03% - 0,15% respectivamente, encontrándose un óptimo grado de hidrólisis (GH) de 12,59% para un tiempo de 2 horas, a una temperatura óptima de 64.97 °C. El hidrolizado de colágeno purificado optimizado, se caracterizó por presentar en base húmeda 12,55% de proteína, 0,32% de grasa y 1% de ceniza. Así mismo, se caracterizó por poseer una buena capacidad para gelificar, formar espuma, emulsificar y absorber aceite. La hidrólisis proteica del colágeno de pescado es una alternativa recomendable para la elaboración de nuevos productos biotecnológicos.

  • English

    The objective of the research was to obtain a protein hydrolyzate by enzymatic route, from purified fish collagen, with the use of the protease Delvolase. In addition, we sought to characterize the purified fish collagen hydrolyzate, obtained with the most efficient parameters, by determining some of its functional properties. The hydrolysis was catalyzed by a commercial protease (Delvolase®), hydrolytic conditions were optimized with the use of surface response methodology (MSR). The model was proposed in relation to effects of temperature (T), time (t) and enzyme (E), in ranges of T: 55 - 65 °C, t: 2h - 6h, E: 0,03% - 0,15% respectively. The optimal hidrolysis degree (HD) was 12,59% for 2 hours in a slightly alkaline way. The fish collagen hidrolyzate obtained with optimal parameters showed in wet basis 12,55% of protein, 0,32% fat, 1% of ashes. Likewise, it was characterized by having a good ability to gel, foam, emulsify and absorb oil.

    Protein hydrolysis of fish collagen is an advisable alternative for the development of new biotechnological products