Determinación de la estructura primaria de la lectina V-2 de semillas de arveja (Pisum sativum L.) y su efecto antibacteriano en Staphylococcus aureus y Escherichia coli

• Autores: Alberto Cáceres Huambo
• Localización: Idesia, ISSN-e 0718-3429, ISSN 0073-4675, Vol. 35, Nº. 1, 2017, págs. 11-18
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Determination of the primary structure of a lectin V-2 from pea (Pisum sativum L.) seeds and his antibacterial effect on Staphylococcus aureus and Escherichia coli
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    La lectina V-2 aislada de semillas de Pisum sativum L. ("arveja") fue purificada mediante cromatografía de exclusión molecular en Sephadex G-75 y cromatografía líquida de alta precisión de fase reversa (HPLC). El análisis en SDS-PAGE de dos dimensiones demostró que la lectina es homogénea con un único spot proteico de ~ 14 kDa y un punto isoeléctrico de 7,5. Mediante espectrometría de masa (MALDI-TOF) fue confirmado el peso molecular de la lectina mostrando una masa de 14.662,0 Da. La secuencia completa de aminoácidos (estructura primaria) reveló que la lectina V-2 está compuesta de 128 aminoácidos. El estudio comparativo con otras lectinas, mostró que la lectina V-2 tiene mayor homología con la lectina de semillas de Cratylia mollis L. (91,4%), seguido por la lectina de semillas de Cratylia argentea (61,6%). De acuerdo al árbol filogenético, la lectina V-2 presenta una aproximación microevolutiva ~ 1.000 nucleótidos con la lectina de C. mollis. Asimismo, la lectina V-2 mostró acción antibacteriana sobre Escherichia coli y Staphylococcus aureus formando un halo inhibitorio de crecimiento en una concentración de 1 mg.

  • English

    The lectin V-2 from Pisum sativum L. ("arveja") seeds was purified by Sephadex G-75 molecular exclusion chromatography and reverse phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC). Two dimensional SDS-PAGE analyses demonstrated that the purified lectin was homogeneous since it appeared as a single protein spot corresponding to ~14 kDa with an isoelectric point of 7.5. Its molecular weight was confirmed by mass spectrometry (MALDI-TOF) to be 14,662.0 Da. The complete amino acid sequence (primary structure) showed that the lectin V-2 contains 128 amino acids. Comparative studies with other lectins show that it has high homology to the lectin from Cratylia mollis L. (91.4%), seeds and continued by the lectin from Cratylia argentea (61.6%) seeds. According to aphylogenetic tree, the lectin V-2 showed an approximation microevolutionary of ~ 1,000 nucleotides with the lectin from C. mollis. Additionally, the lectin V-2 showed antibacterial action on Escherichia coli and Staphylococcus aureus makes an inhibition halo of growth with a concentration of 1 mg.