Resumen de Inmovilización de naringinasa en criogeles de alcohol polivinílico

Yaiza González Temiño, Zaida Cabello Fernández, Natividad Ortega Santamaría, María Dolores Busto Núñez

• español

  La naringinasa es un complejo enzimático de gran interés a nivel industrial debido a su papel en la producción de ramnosa, la biotransformación de antibióticos y esteroides, la hidrólisis de glucósidos, la eliminación del amargor en zumos de cítricos y el incremento del aroma en vino. Sin embargo, el empleo de enzimas solubles encarece mucho los costes ya que la enzima puede perder actividad debido a cambios en el medio, no se puede recuperar para sucesivas aplicaciones ni se puede utilizar en procesos en continuo. La inmovilización de la enzima es una estrategia que permite resolver estos inconvenientes a nivel industrial. Nuestra investigación se centra en el desarrollo de biorreactores basados en la tecnología de inmovilización de naringinasa con el fin de eliminar el amargor en zumos de cítricos. En concreto, la naringinasa ha sido inmovilizada mediante atrapamiento en una matriz polimérica de alcohol polivinílico (PVA) y polietilenglicol (PEG), por criocongelación en nitrógeno líquido, obteniendo perlas catalíticamente bioactivas. Se empleó un diseño de experimentos, usando la metodología de superficie de respuesta para estudiar los efectos de la concentración de PVA y PEG y del pH sobre la eficacia de la inmovilización, y optimizar estos parámetros. Este trabajo se completó con el estudio de la capacidad de reutilización del inmovilizado.

• English

  Naringinase is an enzyme complex which is commercially attractive due to its potential usefulness in preparation of rhamnose, biotransformation of antibiotics and steroids, glycosides hydrolysis, debittering of citrus juices, and enhancement of aroma in wine. However, the industrial application of soluble enzymes is very expensive because enzymes can lose their activity due to environmental challenges, they can’t be recovered for subsequent application, and they can’t be used in continuous processes. One strategy to solve these problems is enzyme immobilization. Our investigation is focused on the development of bioreactors based in immobilized nariginase to debittering of citrus juices. Until now, naringinase has been immobilized by entrapment into a polymeric matrix consisting of poly(vinyl alcohol) (PVA) and polyethylene glycol (PEG) hydrogel, cryostructured in liquid nitrogen, to obtain biocatalytically active beads. An experimental design using response surface methodology has been employed to study the effects of PVA and PEG concentration and pH on immobilization effi ciency, and to optimize these parameters. Also, reusability of immobilized enzyme has been studied.