García Espejo Cielo Noemí, Maricel Mamani, Georgina Aurelia Chávez Lizárraga, Teresa Alvares
Se sabe que el Trichoderma spp. Actúa como un biocontrolador natural de hongos patógenos, es por eso que este estudio se enmarca en las potencialidades de su actividad enzimática hidrolítica. En este trabajo, primero se determinó que la velocidad de crecimiento de Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD es de 9 horas. Después, proponemos un método simple, sensible basado en el uso de medio basal (MB) con quitina coloidal como única fuente de carbono suplementado con purpura de bromocresol para la determinación cualitativa de actividad quitinasa. Por otro lado se determinó la actividad celulolítica, proteolítica de Trichoderma inhamatum cepa BOL- 12QD, se observó que la agitación el tipo, la concentración de sustrato son factores determinantes en la producción enzimática. Así, se evaluó la actividad celulolítica de Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD en agitación y estanco usando como sustrato carboximetilcelulosa (CMC), encontrándose que usando un 2% de sustrato se registra la mayor actividad a los 8 días de incubación en agitación con un valor de 99.23 UI/L. En relación a los resultados de estanco el valor óptimo es al cuarto día con un valor de 92.76 UI/L.
La actividad proteasa se determinó tomando en cuenta variables de agitación y estanco, usando diferentes tipos y concentraciones de sustrato al 2%, 4% y 6% (p/v) de extracto de carne, 1%, 3%, 5% (p/v) de gelatina, 1%, 2%, 4% (p/v) de caseína. La actividad proteasa más alta se obtuvo al cabo del séptimo día, encontrándose una actividad enzimática de 3075.45 UI/L en estanco a una concentración de 6% (p/v) en extracto de carne, usando gelatina al 3% (p/v) en estanco se encontró una actividad 568.36 UI/L al décimo día y en agitación se obtuvo un valor de 547.27 IU/L al doceavo día, mientras que usando caseína al 1% (p/v) en estanco se alcanza una actividad de 407.06 UI/L al quinto día, en agitación al 4% (p/v) de caseína al noveno día un valor de 269.88 UI/L.
La alta actividad de estas enzimas hace que Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD sea un biocontrolador por sus propiedades enzimáticas junto a una gama de mecanismos biológicos.
It is known that Trichoderma spp. acts as a natural biocontroller of pathogen fungi, is for this reason, that this research studies the potential of its hydrolytic enzyme activity. In this article, first we determined that the speed of growth of Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD is 9 hours. Later, we proposed a simple and sensitive method based in the use of basal media (BM) with coloidal chitin as the only carbon resource and supplemented with bromocresol purple for the qualitative determination of chitinase activity. On the other hand, it was determined the celullolytic and proteolytic activities of Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD and it was observed that agitation, type and concentration of sustrate are determinant factors in enzymatic production. Then, we evaluated the cellulolytic activity of Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD in agitation and stationary using carboxymethylcellulose (CMC) as sustrate, finding that using a 2% of sustrate the highest activity is registered at 8 days of incubation in agitation with a value of 99.23 IU/L. In relation to the results at stationary the optimal value is at the fourth day with a value of 92.76 IU/L.
The protease activity it was determined taking in consideration variables of agitation and stationary, using different types and concentration of sustrate at 2%, 4% y 6% (w/v) of meat extract, 1%, 3%, 5% (w/v) of jelly and 1%, 2%, 4% (w/v) of casein. The highest protease activity was obtained at the end of the seventh day with an enzymatic activity of 3075.45 IU/L at stationary using a concentration of 6% (w/v) of meat extract, and using jelly at 3% (w/v) at stationary it was found an activity of 568.36 IU/L on the tenth day and in agitation a value of 547.27 IU/L was reached on the twelveth day, while using casein at 1% (w/v) at stationary an activity of 407.06 IU/L is reached in the fifth day, and in agitation at 4% (w/v) of casein a value of 547.27 IU/L is obtained on the twelfth day, while using casein at 1% (w/v) in stationary an activity of 407.06 IU/L is reached on the fifth day, and in agitation at 4% (w/v) of casein in the ninth day a value of 269.88 IU/L is reached.
The high activity of these enzymes made of Trichoderma inhamatum cepa BOL-12QD an biocontroller because of their enzymatic properties along a number of biological mechanisms.
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