Prion biology and bovine spongiform encephalopathy

• Autores: J.A. Peralta Torres
• Localización: Archivos de Medicina Veterinaria, ISSN 0301-732X, ISSN-e 0717-6201, Vol. 43, Nº. 2, 2011, págs. 99-109
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Biología del prion y encefalopatía espongiforme bovina
• Enlaces
  • Texto completo
• Resumen
  • español

    La compleja naturaleza de los priones ha intrigado a la comunidad científica durante los últimos 70 años. Desde el primer hallazgo de la infectividad del scrapie y la primera transmisión experimental de este agente en 1937, los priones y las encefalopatías espongiformes transmisibles (EETs) han estado bajo intensa investigación. Las EETs son enfermedades neurodegenerativas y fatales que no poseen diagnóstico temprano, tratamiento o cura. A pesar de sus diversas presentaciones, estas enfermedades provienen de la conversión infecciosa, espontánea o hereditaria de la proteína del prion celular PrP C en una isoforma patogénica conocida como PrP Sc. Según la hipótesis del prion, la PrP C tiene la capacidad autocatalítica o inducida de cambiar su configuración secundaria desde una estructura α-helicoidal a una configuración predominantemente β-planar, característica de la PrP Sc. La potencial función fisiológica de la PrP C aún no ha sido determinada, sin embargo ha sido vinculada a varios roles biológicos que incluyen adhesión, protección y diferenciación celular. La naturaleza compleja de las EETs ha abierto nuevas interrogantes y presenta nuevos desafios en el área de la biología del prion. La potencial transmisión zoonótica de la Encefalopatía Espongiforme Bovina (EEB) ha despertado preocupación en la comunidad internacional en relación a la bioseguridad de los productos de origen animal. Como consecuencia de este fenómeno, se han realizado numerosas investigaciones para establecer la patogénesis de las EETs y desarrollar métodos de diagnóstico y tratamiento. Sin embargo, se requiere de mayores esfuerzos para dilucidar la compleja naturaleza de este agente y establecer métodos de control para estas enfermedades.

  • English

    The complex nature of prions has intrigued the scientific community during the last 70 years. Since the first indication of scrapie infectivity and the experimental transmission of the scrapie agent in 1937, prions and their associated transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) have been under constant investigation. TSEs are neurodegenerative and fatal diseases with no early diagnosis, treatment or cure. Despite their diverse presentations, all TSEs stem from the infectious, spontaneous or hereditary conversion of the host-encoded cellular prion protein PrP C into the pathogenic isoform PrP Sc. Based on the prion hypothesis, PrP C has the autocatalytic or induced capacity to change its secondary configuration from a mainly α-helix structure into predominant β-sheet configuration. Another enigmatic aspect of the prion biology is the potential physiological function of PrP C, a protein that is widely distributed in mammalian tissues and intensely expressed in the nervous system. PrP C has been associated to several biological roles including cellular adhesion, protection and differentiation. The unpredictable properties of the PrP Sc and the complex presentation of TSEs have opened many questions yet to be answered. The potential zoonotic transmission of the bovine spongiform encephalopathy (BSE) has generated intense concern in the international community over animal product biosecurity. During the last years, research in prion biology has mainly focused on determination of the pathogenesis of TSEs and the development of diagnostic and therapeutic methods. However, further research in prion biology is required in order to understand the complex nature of TSEs and how these diseases can be controlled.