El desarrollo temprano de los embriones de teleósteos ocurre al interior de una cubierta protectora denominada corion, la cual sufre un proceso de endurecimiento una vez ocurrida la fecundación. Cuando el embrión alcanza el estado de ova con ojo se produce la liberación del alevín por acción de la enzima de eclosión que degrada la pared del corion. En el último tiempo han ocurrido fracasos reproductivos importantes debido a que un gran porcentaje de alevines con saco, de algunas cohortes de Salmo salar, no logran romper el corion produciéndose con ello la muerte. En el mejor de los casos, un porcentaje menor de ovas logra romper el corion de manera parcial, eclosionando sólo una parte del cuerpo del embrión desde su saco vitelino, quedando el resto atrapado al interior del corion y destinado a morir. Estudios relacionados con la estructura del corion normal y el corion duro de Salmo salar indican que las fibras proteicas que forman el estrato interno del corion duro son más gruesas que las observadas en el corion normal, y por tanto parecen más difíciles de degradar. Dichos resultados conducen a pensar que una o más de las subunidades constituyentes de la coriogenina podrían estar alteradas en su estructura y por tanto forman un corion más grueso y difícil de digerir. Con el objetivo de corroborar esta afirmación propusimos realizar un estudio que permita caracterizar el patrón electroforético de las subunidades polipeptídicas que forman el corion duro así como de las que forman el corion normal. Nuestros resultados indican que las fibras proteicas del corion normal son más delgadas que las respectivas fibras observadas en el corion duro; del mismo modo, el patrón electroforético del corion normal corresponde a cuatro bandas de polipéptidos de peso molecular 107 kDa, 92 kDa, 38 kDa y 31 kDa respectivamente, mientras que en el caso del corion duro las bandas electroforéticas migraron a los 179 Kda, 157 Kda, 55 Kda y 54 Kda. En consecuencia, las fibras más gruesas observadas en las ovas con corion duro son el resultado de cambios producidos en el peso molecular de las subunidades que forman la coriogenina. Las fibras del corion duro corresponden a la agregación de polímeros de mayor tamaño con una estructura espacial y características químicas diferentes a las fibras que forman el corion normal. Dichas características harían que la pared del corion duro corresponda a un sustrato diferente, y en apariencia más complejo y difícil de ser digerido por las enzimas de eclosión (coriolisinas). De esta manera el corion no es degradado o es degradado de manera parcial como ocurre en algunos casos produciéndose en ambos casos la muerte del alevín con ojo.
The chorion is an egg envelope that allows the early development of teleostean fishes. After reaching the alevin stage, hatching enzymes are secreted in order to digest the chorion and release the alevin. Massive mortality events have occurred in a number of salmon farms as a consequence of hatching problems, with alevins being unable to degrade the chorion. A previous study on the chorion structure of Salmo salar has shown that protein fibers forming the inner layer of non-degraded chorion are thicker than those observed in normal chorion, suggesting that polypeptides forming the choriogenin could exhibit an altered structure. It would be interesting to make a biochemical comparison between polypeptides forming protein fibers of the inner layer of normal and hard chorion in order to establish differences in the electrophoretic pattern of Salmo salar ova. According to our results, fibers forming the inner layer of normal chorion are thinner than those building the hard chorion. The electrophoretic pattern for normal chorion is described as four bands of molecular weight 107 kDa, 92 kDa, 38 kDa, and 31kDa in contrast to the 179 Kda, 157 Kda, 55 Kda and 54 Kda for non-hatched chorion. Consequently, protein fibers with higher molecular weight turned into thicker fibers with a different three dimensional structure, but also with different glycosylic radicals compared to normal fibers. These features make the inner layer of hard chorion different to normal chorion since it is very difficult for the hatching enzyme to dissolve it, leading the alevin to fail in the hatching process.
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