Different mechanisms that promote protein monoubiquitination

• Autores: Pilar Puig Sàrries, Bernat Crosas
• Localización: Afinidad: Revista de química teórica y aplicada, ISSN 0001-9704, Vol. 72, Nº. 570, 2015, págs. 95-100
• Idioma: inglés
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen
  • español

    La monoubicuitinación es una modificación post-traduccional que consiste en la conjugación de una única molécula de ubicuitina a un sustrato. Se ha descrito que la monoubicuitinación controla la localización y la función de proteínas implicadas en procesos tales como la reparación del ADN, la regulación de histonas, la expresión génica y la endocitosis. A pesar de que todavía existen muchas incógnitas respecto a los mecanismos por los cuales la monoubicuitinación regula la función proteica, sí que se conocen algunos de los mecanismos que promueven la monoubicuitinación de sustratos. En este trabajo se discutirán algunos de los principios de los procesos que generan la monoubicuitinación in vivo a través de enzimas conjugadoras de ubicuitina (E2), de ubicuitina ligasas (E3), de las proteasas desubicuitinasas y de otros ce-factores.

  • català

    La monoubicuitinació és una modificació post-traduccional que consisteix en la conjugació d'una sola molécula d'ubicuitina a un substrat. S'ha descrit que la monoubicuitinació controla la localització i la funció de prote'lnes implicades en processos tals com la reparació de l'ADN, la regulació d'histones, l'expressió génica i l'endocitosi. Tot i que encara hi ha moltes incognites respecte als mecanismes pels quals la monoubicuitinació regula la funció proteica, sí que es coneixen alguns deis mecanismes que promouen la monoubicuitinació de substrats. En aquesta revisió s'hi discutiran alguns deis principis deis processos que generen la monoubicuitinació in vivo a través d'enzims conjugadors d'ubicuitina (E2), d'enzims ubicuitina lligasa (E3), de les proteases desubicuitinases i d'altres co-factors.

  • English

    Protein monoubiquitination is a post-translational modification that consists of the conjugation of a single ubiquitin molecule to a target protein residue. Monoubiquitination regulates protein activity and localization and is involved in DNA repair, histone regulation, and receptor endocytosis. Although the mechanisms by which monoubiquitination regulates protein function are still not well understood, t here are sorne insights into the mechanisms that promete this modification. In this work, we discuss sorne of the principies of the processes that produce monoubiquitination in vivo; i.e., how ubiquitin conjugating enzymes, ubiquitin ligases or other co-factors can produce direct substrates monoubiquitination, and how ubiquitin specific proteases can indirectly convert polyubiquitinated to monoubiquitinated proteins.