Resumen de Capacidad de unión de la albúmina al beta-amiloide
M. Costa, Ana María Ortiz, J.I. Jorquera
Introducción. Se ha descrito que la mayor parte del péptido beta-amiloide (Aß) plasmático se halla unido a albúmina (aprox. 90%) y que parece existir un equilibrio entre el Aß periférico y el cerebral, por lo que debería ser posible reducir sus niveles en sangre mediante el recambio plasmático con albúmina terapéutica que, a su vez, podría influir en el desalojo de Aß cerebral. En este estudio se realizó una caracterización del contenido y la capacidad de unión de la albúmina terapéutica al AC. Materiales y métodos. Niveles de Aß1-40 y Aß1-42 en albúmina terapéutica (albúmina humana Grifols; n = 18 lotes), así como en plasma normal (n = 8) o de pacientes con enfermedad de Alzheimer (n = 45), se determinaron mediante ELISA. La capacidad de unión de la albúmina terapéutica a péptidos sintéticos con la secuencia primaria del Aß1-42 humano se determinó mediante resonancia de plasmones de superficie (SPR). Resultados. Los niveles tanto de Aß1-40 como de Aß1-42 en la albúmina terapéutica fueron siempre inferiores al último punto válido de la curva estándar (< 25 a < 63 pg/mL). Los niveles en plasma normal o de pacientes con enfermedad de Alzheimer oscilaron entre < 25 y 312 pg/mL para Aß1-40 y < 25 y 279,4 pg/ml para Aß1-42. Los experimentos de SPR confirmaron una alta afinidad de la albúmina terapéutica por el péptido Aß experimental. Conclusiones. La albúmina humana Grifols presenta un contenido indetectable de Ab e inferior al observado en plasma de controles normales y pacientes con enfermedad de Alzheimer, y además es capaz de unirse a péptidos con la secuencia del Aß1-42 humano.
