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Resumen de In vitro angiotensin-converting enzyme inhibition or digestive stability of casein hydrolysates treated by plastein reaction in propanol�water medium

Bo Zhao, Xin-Huai Zhao

  • Se prepararon hidrolizados de caseína con actividad de inhibición ACE (siglas en inglés de enzima convertidora de la angiotensina-I) de 48,2% a partir de caseinato tratada con alcalasa, los cuales fueron modificados a través de una reacción plasteínica en un medio de agua con propanol al que se le agregó tirosina extrínseca o fenilalanina. Aplicando una metodología de superficie de respuesta y una temperatura de reacción apropiada, se optimizaron las concentraciones del agregado de alcalasa, del sustrato y del propanol como sigue: 46,8°C, 8,36 kU/g péptido, 56,8% (w/v) y 58,5% (v/v), respectivamente. Un tiempo de reacción de 1 hora brindó a los hidrolizados modificados una actividad inhibitoria más elevada (61,6�68,5%), mientras que un tiempo de reacción más extenso (por ejemplo, de 6 horas) les dio un grado de reacción mayor, pero una actividad de inhibición más reducida (41,4�54,7%). La digestión péptica y la tripsina de los hidrolizados modificados con la actividad inhibitoria más alta (o de mayor grado de reacción) determinaron una actividad inhibitoria dañada (o mejorada). De los dieciséis líquidos de digestión obtenidos, doce presentaron una actividad inhibitoria residual de entre 48% y 70%, cercana o superior a la de los hidrolizados de caseína. Por lo tanto, se concluye que, a través de la reacción plasteínica, se puede mejorar tanto la actividad de inhibición de la ACE como la estabilidad digestiva de los hidrolizados de caseína.


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