Significado funcional de las proteínas de choque térmico de 90 kDa

• Autores: C. C. Cortés González, V. Ramírez González, A.C. Ariza, A. Bobadilla Norma
• Localización: Revista de investigación clínica, ISSN 0034-8376, ISSN-e 2564-8896, Vol. 60, Nº. 4 (JUL-AGS), 2008, págs. 311-320
• Idioma: español
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• Resumen

  • La subfamilia de proteínas de choque térmico de 90 kDa (Hsp90) está compuesta por cinco isoformas, dentro de las cuales las dos isoformas citosólicas más abundantes se conocen como la Hsp90a y la Hsp90b. Estas proteínas son conocidas como chaperonas moleculares y regulan diferentes procesos celulares a través de interactuar con más de 100 proteínas conocidas como proteínas cliente de Hsp90. Dentro de las proteínas cliente destacan: factores de transcripción, proteínas cinasas y proteínas que participan en la regulación transcripcional y trasduccional de señales, tales como el receptor de hormonas esteroideas y las sintasas de óxido nítrico. Esta revisión ofrece una retrospectiva sobre el avance en el conocimiento de las funciones celulares y moleculares de Hsp90 en la fisiología vascular. También se describen los estudios que han intentado esclarecer la participación de Hsp90 en la fisiología y la fisiopatología renal. Al mismo tiempo, se revisan las herramientas moleculares alternativas que se han desarrollado con el fin de manipular la expresión de Hsp90 in vitro e in vivo, mediante su inhibición o su sobre-expresión, lo que ha permitido incrementar nuestro conocimiento sobre esta subfamilia de proteínas en condiciones normales y durante procesos fisiopatológicos.