Factores que afectan la actividad de las proteasas dependientes del calcio y su relación con el proceso de ablandamiento de la carne

• Autores: Soján Josefina Uzcategui Bracho, Nancy Jerez Timaure
• Localización: Archivos Latinoamericanos de Producción Animal, ISSN 1022-1301, ISSN-e 1022-1301, Vol. 16, Nº. 3, 2008, págs. 177-186
• Idioma: español
• Enlaces
  • Texto completo
• Resumen
  • español

    El sistema endógeno de las calpainas juega un importante rol en la regulación de la proteólisis de las proteínas musculares en condiciones postmortales. Los sustratos de estas proteasas, desmina, sinemina, talina y vinculina, forman parte del cito esqueleto de las células musculares. El sistema de las calpainas está compuesto por varias isoformas de proteasas cisteína, dependientes de calcio y su inhibidor competitivo específico la calpastatina. Las dos isoformas de calpainas bien caracterizadas y asociadas con el desarrollo de la terneza en la carne son la -calpaina y la m-calpaina. Los cambios de pH y concentración iónica pueden alterar la conformación de los sustratos haciéndolos menos susceptibles a la acción de estas enzimas. La relación pH terneza de la carne ha sido ampliamente debatida y contradictoria en sus resultados. Las temperaturas de refrigeración también son determinantes en la actividad de las calpainas y de la calpastatina. Existen evidencias experimentales que apoyan la idea de que la reducción de la degradación de la desmina está asociada con el incremento de pérdida de agua o capacidad de retención de agua de la canal.

  • English

    The endogenous calpain system plays a major role in regulating proteolysis of muscle proteins under postmortem conditions. Substrates of calpains, such as desmin, synemin, talin and vinculin, form part of the citoskeletal framework of the muscle cell. The calpain system is composed of several isoforms of calcium-dependent cysteine proteases and their specific competitive inhibitor, calpastatin. The two best-characterized isoforms of calpains are -calpain and m-calpain, which both degrade the same specific set of myofibrillar and cytoskeletal proteins as muscle is converted into meat. Alterations in pH and/or ionic strength may cause conformational changes that allow an increase in the hydrophobicity and aggregation of the enzyme. Likewise, pH/ionic strength may alter conformation of the substrate and make them less susceptible to cleavage by -calpain. The pH optimal of the calpainas is 7.0, although, at lower pH, the enzymes show some catalytic activity. Research on this topic is abundant but results are very controversial. Temperatures of refrigeration also play a key rol in the autolysis of the calpains and calpastatin. Recent experimental evidence shows that proteolysis of key cytoskeletal proteins, such as the intermediate filament protein, desmin, may be related also to drip loss or water holding capacity of the carcass.