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Efecto del Co+2 en la delignificación de pasta Kraft por Phanerochaete Chrysosporium

  • Autores: Gumersindo Feijoo Costa, María Teresa Moreira Vilar, Juan Manuel Lema Rodicio
  • Localización: Afinidad: Revista de química teórica y aplicada, ISSN 0001-9704, Vol. 59, Nº 501, 2002, págs. 586-591
  • Idioma: español
  • Títulos paralelos:
    • Effect of Co+2 in the delignification of Kraft paste by Phanerochaete Chrysosporium
    • Efecte del Co+2 en la delignificación de pasta Kraft per Phanerochaete Chrysosporium
  • Texto completo no disponible (Saber más ...)
  • Resumen
    • español

      La capacidad de degradar lignina mediante hongos de podredumbre blanca ha sido correlacionada con la síntesis de diversas enzimas oxidativas extracelulares. Entre las diferentes peroxidasas y oxidasas que han sido identificadas, se ha establecido que la enzima manganeso peroxidasa (MnP) juega un papel preponderante en el mecanismo de oxidación de lignina. La MnP es responsable de la oxidación del Mn a Mn, agente fuertemente oxidante que es capaz de difundirse a través de la pared celular y oxidar la lignina. Asimismo, el ión Mn2 realiza una función de regulación y estimulación de la actividad de MnP. Sin embargo, trabajos recientes han establecido la capacidad de ciertos hongos, como por ejemplo, Bjerkandera adusta, para bioblanquear pasta de celulosa en ausencia de Mn, alcanzándose niveles de blancura comparables a los obtenidos en presencia de Mn. Por ello, es necesario profundizar en este nuevo mecanismo con el objeto de esclarecer su funciona-miento. En este sentido, el presente trabajo aborda el efecto de diferentes cationes divalentes (Co, Fe, Cu y Zn) sobre la delignificación de pasta Kraft, analizándose su posible papel como sustitutos del Mn+2.

    • català

      La capacitat de degradar lignina mitjançant fongs de podridura blanca ha estat correlacionada amb la síntesi de diversos enzims oxidatius extracelul·lars. Entre les diferents peroxidases i oxidasas que han estat iden-tificadas, s'ha establert que l'enzim manganès peroxidasa (MnP) juga un paper preponderant en el mecanisme d'oxidació de lignina. La MnP és responsable de l'oxidació del Mn a Mn, agent fortament oxidant que és capaç de difondre's a través de la paret cel·lular i oxidar la lignina. Així mateix, l'ió Mn2 realitza una funció de regulació i estimulació de l'activitat de MnP. No obstant això, treballs recents han establert la capacitat d'uns certs fongs, com per exemple, Bjerkandera adusta, per a bioblanquear pasta de cel·lulosa en absència de Mn, aconseguint-se nivells de blancor comparables als obtinguts en presència de Mn*. Per això, és necessari aprofundir en aquest nou mecanisme a fi d'esclarir el seu funciona-esmento. En aquest sentit, el present treball aborda l'efecte de diferents cations divalentes (Co, Fe, Cu i Zn) sobre la delignificación de pasta Kraft, analizandose el seu possible paper com a substituts del Mn+2.

    • English

      The ability to degrade lignin by white rot fungi has been correlated with the synthesis of several extracellular oxidative enzymes. Among the different peroxidases and oxidases that have been iden-tified, it has been established that the manganese peroxidase (MnP) enzyme plays a preponderant role in the lignin oxidation mechanism. MnP is responsible for the oxidation of Mn to Mn, a strongly oxidizing agent that is capable of spreading through the cell wall and oxidizing lignin. Likewise, the Mn2 ion performs a regulation and stimulation function of MnP activity. However, recent work has established the ability of certain fungi, such as Bjerkandera adusta, to biobleach cellulose paste in the absence of Mn, reaching levels of whiteness comparable to those obtained in the presence of Mn. Therefore, it is necessary to deepen this new mechanism in order to clarify its operation-mention. In this sense, the present work addresses the effect of different divalent cations (Co, Fe, Cu and Zn) on the deignification of Kraft paste, analyzing its possible role as substitutes for Mn+2.


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