Covalent Immobilization of a Yeast Endopolygalacturonase in Calcium Alginate

• Manuel Serrat-Díaz ^[1] ; Tamara Valverde-Núñez ^[1] ; Zuleyka Domínguez-Frandín ^[1]
  1. [1] Universidad de Oriente

     Universidad de Oriente

     Venezuela

     
• Localización: Revista Cubana de Química, ISSN-e 2224-5421, Vol. 26, Nº. 1, 2014, págs. 26-31
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa de levadura en alginato de calcio
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• Resumen
  • español

    En este trabajo se estudió la inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa (endo-PG) de levadura en alginato de calcio. El soporte se activó por dos vías: mediante la adición de glutaraldehído (GA) y la oxidación con peryodato (PO), respectivamente. La activación con GA incorporó al soporte 5,8 mol de grupos carbonilo/mol de residuo de ácido urónico, mientras que en la reacción de PO se oxidó el 0,13 % de los glicoles vecinales. Los rendimientos de unión covalente y la estabilidad del gel disminuyeron con el incremento de la razón enzima/soporte; los mejores resultados correspondieron al alginato activado con GA. La pérdida de actividad enzimática durante la inmovilización fue > 90 %, lo cual es característico de la unión covalente. En todas las variantes se obtuvo una alta actividad enzimática inmovilizada, de unas 200 U/g. Se concluyó que la activación del alginato con GA y PO constituyen alternativas satisfactorias para la inmovilización covalente de la endo-PG en este soporte.

  • English

    In this work, the covalent immobilization of a yeast endopolygalacturonase (endo-PG) in calcium alginate was examined. The carrier was activated by two different ways: glutaraldehyde addition (GA) and periodate oxidation (PO), respectively. During GA activation 5,8 mol of carbonyl groups/ mol of uronic acid residue were incorporated on the support whereas in the PO reaction only 0,13 % of vicinal glycols were oxidized. Covalent union yield and gel stability diminished when enzyme/support ratio was increased, corresponding the best results to the GA-activated alginate. The lost of enzymatic activity during immobilization was > 90 %, which is characteristic of covalent union. In all variants a high immobilized enzymatic activity was reached, around 200 U/g. It was concluded that the alginate activation, either with GA or PO, are feasible alternatives for the covalent immobilization of endo-PG on this support.