Mecanismo de inhibición de la síntesis de proteínas por glutation oxidado en lisados de reticulocitos de conejo implicación del estado Redox celular en el control de la iniciación de la cadena polipeptidica

• Autores: Óscar Vicente Meana
• Directores de la Tesis: José Manuel Sierra Pérez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1983
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Severo Ochoa (presid.), José Manuel Sierra Pérez (secret.), Alberto Sols (voc.), César Nombela Cano (voc.), David Vázquez Martínez (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • La adicion de glutation oxidado (gssg) a lisados de reticulocitos de conejo suplementados con hemina origina la rapida inhibicion de la sintesis de proteinas debido a la activacion de un inhibidor de la iniciacion a partir de un precursor inactivo o proinhibidor. Dicho inhibidor es una proteina-quinasa independiente de amp ciclico que fosforila especificamente la subunidad menor del factor de iniciacion eif-2 se trata de la misma eif-2 quinasa que se activa en los lisados en ausencia de hemina (hci) si bien los mecanismos de activacionen cada caso son distintos e independientes. El proinhibidor es una molecula inestable que tiende a oxidarse de forma espontanea lo que origina su activacion. Se requiere la participacion de un sistema enzimatico (probablemente el de la tiorredoxina) que mantiene el proinhibidor en estado reducido utilizando nadph como cofactor especifico. El efecto del gssg es indirecto y debido al consumo en su reduccion a gsh del nadph endogeno requerido para mantener la eif-2 quinasa en su forma inactiva.