Caracterización bioquímica y genética del principal componente estructural de la envoltura celular de "Thermus thermophilus" HB8
- Autores: María Luisa Martín Faraldo
- Directores de la Tesis: José Berenguer Carlos (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1990
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Ricardo Amils Pibernat (presid.), Carlos García de la Vega (secret.), Fernando Baquero Mochales (voc.), José López Carrascosa (voc.), Maria Isabel Fabregat Romero (voc.)
- Materias:
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- Resumen
LA PROTEINA P100 ES EL CONSTITUYENTE MAYORITARIO DE LA PARED CELULAR DE THERMUS THERMOPHILUS HB8, UNA EUBACTERIA CUYA TEMPERATURA OPTIMA DE CRECIMIENTO ES DE 75 C. ESTE MICROORGANISMO SE CARACTERIZA POR LA PRESENCIA DE UNA CAPA S O SEMICRISTALINA ENVOLVIENDO LA MEMBRANA EXTERNA.
LOS ESTUDIOS BIOQUIMICOS SOBRE LAS MEMBRANAS DE T.
THERMOPHILUS REALIZADOS EN ESTE TRABAJO NOS HAN PERMITIDO DEDUCIR QUE DICHA ESTRUCTURA DE CAPA S TIENE COMO PRINCIPAL CONSTITUYENTE A LA PROTEINA P100, CUYA PURIFICACION A HOMOGENEIDAD SE HA EFECTUADO.
EL GEN CODIFICANTE DE DICHA PROTEINA (SLP) HA SIDO CLONADO EN E. COLI MEDIANTE LA CONSTRUCCION DE UNA GENOTECA DE EXPRESION EN PUC9 UTILIZANDO COMO METODO DE SELECCION ANTICUERPOS ANTI-P100. LA SECUENCIA DEL GEN SLP HA SIDO ANALIZADA PRESENTANDO LAS SIGUIENTES CARACTERISTICAS:
- EXISTENCIA DE SECUENCIAS PROMOTORAS SIMILARES A LAS CONSENSO DESCRITAS PARA THERMUS, SOLAPANDO CON OTRAS PARECIDAS A LAS DE E. COLI.
- SECUENCIA DE UNION AL RIBOSOMA Y TERMINADOR DE TRANSCRIPCION MUY SIMILARES A LOS NORMALMENTE PRESENTADOS POR GENES DE E. COLI.
- EN EL EXTREMO N TERMINAL DE LA PROTEINA EXISTE UN PEPTIDO SEÑAL DE LONGITUD ALGO MAYOR A LO NORMAL.
- LA CUARTA PARTE N-TERMINAL DE LA PROTEINA TIENE CARGA NETA NEGATIVA Y POSEE, SEGUN LA PREDICCION DE ESTRUCTURA SECUNDARIA, 5 -HELICES IMPORTANTES, JUNTO CON UNA ELEVADA ANTIGENICIDAD.
