Resumen de La dinamica molecular como herramienta para el diseño de mutantes en ingenieria de proteinas: estudio de la simulacion de un inhibidor de carboxipeptidasa y del mutante pro36/gly
El peptido inhibidor de la carboxipeptidasa a que se encuentra en la patata es una proteina de 39 residuos, contiene 3 puentes disulfuro que estabilizan su estructura y una helice 310 formada por tres giros reversos entre los residuos 13 y 18. El pequeño tamaño de esta proteina hace que esta sea un caso interesante para ser estudiado mediante dinamica molecular. Se describen en este trabajo 5 diferentes simulaciones, 3 de la forma nativa y dos de la forma mutante p36g del pci. De las simulaciones realizadas de la forma nativa del pci se concluye la estabilidad estructural y su definicion, asi como se demuestra la capacidad intrinseca para posicionar la cola c-terminal (region de contacto primario) de modo que se establezca la inhibicion de la carboxipeptidasa (cpa). Por otro lado el estudio de la forma mutante demuestra la perdida parcial de la direccionalidad de la cola c-terminal, de modo que el proceso de la inhibicion se ve relativamente disminuido en su capacidad. El desarrollo de un modelo teorico basado en la geometria de la cadena carbonada del pci permite calcular la probabilidad en que la inhibicion deba producirse.
