Caracteres bioquimicos de una proteina quinasa dependiente del 3'-5',adenosin monofosfato ciclico. Niveles plasmaticos y tisulares del 3'-5',ampc

• Autores: Francisco Sobrino Beneyto
• Directores de la Tesis: Raimundo Goberna Ortiz (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Sevilla ( España ) en 1977
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Masada Villasante (presid.), Raimundo Goberna Ortiz (secret.), Diego Mir Jordano (voc.), Juan Bellido Gomez (voc.), Julio Pérez Silva (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Metabolismo intermediario
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• Resumen

  • Se ha aislado y purificado una proteina quinasa dependiente del 3'-5' adenosin monofosfato ciclico (camp). A partir de musculo de conejo. Tambien se ha purificado un inhibidor de esa proteina el cual estabiliza la union proteina-camp. Se estudian las condiciones optimas de enlace entre el enzima y el camp (ph concentracion y tipo de solucion concentracion de los reactantes etc). A partir de ellas se realiza y se sensibiliza la tecnica de proteina enlazante para determinar el camp en nuestras biologicas. Se valora la concentracion de camp en plasma de ratas y en adipocitos de ratas incubados con hormonas (insulina). Se obtienen en plasma un incremento del camp por efecto del ayuno. La insulina disminuye los niveles de camp en los adipocitos.