Resumen de Un singular complejo transcripcional bacteriano que presenta similitudes con los complejos de transcripción eucarióticos
En este trabajo se ha ahondado en la caracterización molecular y funcional de las proteínas CarD y CarG de Myxococcus xanthus. Ambas forman un complejo regulador de la transcripción de acción global en la citada bacteria, participando en diferentes procesos celulares. CarD esta formada por un dominio N-terminal, presente en muchas otras bacterias como un gen independiente, y que está implicado en la interacción con CarG. Por otro lado presenta una región C-terminal de unión al DNA que es similar a las proteínas eucarióticas del tipo HMGA. Por su parte, CarG presenta una región muy parecida a la de ciertas metaloproteasas denominadas arqueametzincinas. En este trabajo se ha delimitado con mayor precisión las regiones de CarD implicadas en la unión con CarG y en su dimerización. También se ha caracterizado la unión del CarD al DNA en el promotor PQRS, uno de los promotores de M. xanthus cuya expresión está regulada por el complejo. Igualmente, se han identificado otras posibles proteínas capaces de interaccionar con el complejo, cuyo estudio será abordado en futuros trabajos.
También se ha identificado la presencia de una nueva pareja de genes carD/carG en la mixobacteria Anaeromyxobacter dehalogenans, perteneciente al mismo grupo que Myxococcus. La proteína cifrada en el gen carD de A. dehalogenans, denominada CarDAd está, como CarD, formada por dos dominios distintos, pero a diferencia de esta última, su característica región C-terminal tipo HMGA aparece sustituida por una región semejante a la cola C-terminal de las histonas H1. En este trabajo se ha demostrado que CarDAd puede reemplazar a CarD en M. xanthus siempre que vaya acompañada de CarGAd. Los ensayos realizados con distintas versiones quiméricas de CarD, en las que se mantienen invariable la región N-terminal (de interacción con CarG), pero se reemplaza la región C-terminal original por distintas versiones de HMGA ó H1, incluidas las de humanos, han demostrado que ambas regiones son funcionalmente intercambiables en la proteína CarD de M. xanthus.
