Ayuda
Ir al contenido

Dialnet


Resumen de Adpglucose metabolism in bacteria and plants

Maria Teresa Morán-Zorzano

  • El almidón es la forma fundamental de almacenamiento de energía en muchas especies de plantas. Constituye un elemento esencial en la dieta del ser humano y es materia prima en múltiples procesos industriales.

    El glucógeno a su vez, es la forma principal de almacenamiento de energía en muchas especies bacterianas. Al igual que el almidón, es un homopolisacárido de moléculas de glucosa.

    Tanto en bacterias como en plantas se ha aceptado tradicionalmente que la ADPglucosa pirofosforilasas es el único enzima capaz de producir el ADPglucosa (ADPG) necesario para la biosíntesis del glucógeno y del almidón.

    Sin embargo, nuestro equipo ha acumulado evidencias sobre la existencia de otras fuentes importantes de ADPG en plantas. Es por ello que en este trabajo me planteé investigar la posible existencia de fuentes adicionales productoras de ADPG en bacterias. Con este fin he caracterizado cepas de Escherichia coli y Salmonella enterica mutantes en el operon glgCAP cuyos productos son los responsables de la síntesis de ADPG, su utilización para la síntesis de glucógeno y la degradación de este poliglucano. Este trabajo, recogido en el capítulo 1, presenta evidencias que demuestran que las enterobacterias poseen varias fuentes importantes de ADPG.

    Teniendo en cuenta que el acumulo del glucógeno bacteriano puede estar determinado no sólo por la síntesis del ADPG sino también por su hidrólisis, procedí a caracterizar los aspectos reguladores de la ADPglucosa pirofosfatasa (AspP) de Escherichia coli. Estudios iniciales presentados en el capítulo 2 demostrando que pequeños aumentos de esta actividad enzimática dan lugar a una reducción en el contenido de glucógeno, indicando que, a menos que AspP esté regulada, no se acumularía glucógeno en la bacteria. Estudios posteriores demostraron que AspP está altamente regulada tanto por efectos como por macromolecular crowding y mecanismos de translocación a membrana inducidos por sustan


Fundación Dialnet

Dialnet Plus

  • Más información sobre Dialnet Plus