Análisis ultraestructural de la proteina mayoritaria de la envoltura celular de Thermus thermophilus

• Autores: José Ruiz Caston
• Directores de la Tesis: José Berenguer Carlos (dir. tes.), José López Carrascosa (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1992
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Fernando Laborda (presid.), Jesús Pla Alonso (secret.), Ricardo Amils Pibernat (voc.), Carlos Barba Olana (voc.), Maria Carazo Jose (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
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• Resumen

  • Las celulas de thermus thermophilus presentan una estructura regular superficial, capa s, de simetria hexagonal, constituida mayoritariamente por una proteina de 100 kda(p100). La proteina p100 tiene la capacidad de adoptar diversas conformaciones para constituir distintos agregados bidimensionales cristalinos. Se les ha denominado tipo s1 (con simetria p6), tipo p52 (con simetria p3) y tipo 52 (con simetria p2). Las estructuras p52 y 52 muestran un gran parecido estructural con las porinas de bacterias gram negativas. Se ha puesto a punto un sistema para la localizacion de epitopos en estructuras periodicas constituidas por una proteina mayoritaria, mediante el uso de fragmentos fab de anticuerpos monocionales cuya especificidad antigenica es conocida previamente, y tecnicas de procesamiento digital de imagenes este metodo ha permitido localizar el extremo amino de la proteina p100 en el centro de simetria p6 del cristal s1 (equivalente a la capas observada in vivo).