En esta tesis doctoral se refiere la caracterización de una proteína de choque térmico de bajo peso molecular abundante en la semilla del castaño común, denominada Cs HSP17.5, perteneciente a la clase I citosólica. Por primera vez para una proteína de este tipo se ha demostrado su presencia constitutiva en el tallo, principalmente en el cambium y floema secundario. Se ha estudiado su expresión a lo largo de la maduración y germinación de la semilla. Así como en órganos vegetativos de plántulas sometidas a estrés controlado. Se ha mostrado que las temperaturas altas (32 y 40ºC) y bajas (4ºC) inducen la expresión de la citada proteína. Se ha caracterizado su actividad in vitro como chaperona molecular, empleando como sustrato la endoquitinasa Cs Ch1 de la semilla de castaño. Se ha expresado de manera estable en E.coli, demostrándose además que Cs HSP17.5 confiere una protección frente a las temperaturas extremas, tanto altas (50ºC) como bajas (4ºC). Este último resultado es la primera evidencia experimental de una protección frente al frío ejercida por una proteína de esta clase.
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