Reconocimiento molecular y análisis estructural de complejos transitorios entre proteínas
- Autores: Irene Díaz Moreno
- Directores de la Tesis: Miguel Ángel de la Rosa Acosta (dir. tes.), Antonio J. Díaz Quintana (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Sevilla ( España ) en 2005
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Manuel Losada Villasante (presid.), Marcellus Ubbink (secret.), Maria Arménia Carrondo (voc.), Pedro Manuel Nieto Mesa (voc.), Manuel Rico Sarompas (voc.)
- Materias:
- Enlaces
- Tesis en acceso abierto en: Idus
- Resumen
Las interacciones trasitorias entre biomoléculas se han convertido en el centro de la investigación de muchas áreas de la Bioquímica Moderna.La caracterización estructural continuada , utilizando cualquiera de las técnicas estructurales de alta resolución, es vital para comprender la función de este tipo de estos complejos.
El trabajo de esta Tesis Doctoral se ha planteado con un doble objetivo.Por un lado , profundizar en el conocimiento acerca de las interaciones moleculares y la caracterización estructural de los complejos transitorios entre proteinas, teniendo como objetivo final la compresión de los factores que controlan la relación entre la estructura y la función de las proteínas, así como el modo de interacción y formación de este tipo de complejos inestables o débiles .Se ha hecho especial énfasis en aquellos rasgos que confieren a una proteina su capacidad para interaccionear especifica y transitoria con otras.
El segundo objetivo supone un avance en el desarrollo y conocimiento de dos espectroscopias actualmente imprescindibles , para los estudios de interacción entre biomoléculas en disolución:la Resonancia Magnética Nuclear RMN y la absorción de Rayos X XAS.Este desarrollo tiene a su vez una doble vertiente : a nivel experimental , optimizando la calidad de los espectros de RMN y XAS en concentraciones límite.a nivel metodológico, aplicando , de manera pionera , la XAS al estudio de complejos entre biomoléculas y abordando , por primera vez, la carazterización estructural entre proteinas solubles y de membrana por NMR en disolución.
