Estudio del sistema fosfoproteína fosfatasa del díptero ceratitis capitata
- Autores: M. Susana Periañez Fernandez
- Directores de la Tesis: María Pilar Castillón Borreguero (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 1987
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel Martín Municio (presid.), Amador Haro Ramos (secret.), María Teresa Miras Portugal (voc.), José Luque Cabrera (voc.), Fernando Valdivieso Amate (voc.)
- Materias:
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- Resumen
El objetivo de esta tesis ha sido el estudio del sistema fosfoproteína fosfatasa en el díptero ceratitis capitata. Se han aislado y purificado dos fosfoproteína fosfatasas que hemos denominado fosfoproteína fosfatasa i y ii del díptero ceratitis capitata. El aislamiento purificación y caracterización posterior fue llevada a cabo utilizando como sustratos las fosfohistonas h1 y h2b, para lo cual fue necesario aislar ambas proteínas de timo de ternera así como la proteína quinasadependiente de camp y fosforilar ambas histonas. Se llevo a cabo un estudio de la influencia de la fuerza iónica y de la dependencia de cationes divalentes tales como el mn elevado a 2+, mg elevado a 2+ y ca elevado a 2+. Se determinaron los inhibidores de fosfoproteína fosfatasa: floruro, pirofosfato, cobalto y zinc. Asimismo se determino la influencia de los nucleótidos de adenina atp, adp y amp e y el mecanismo de acción del atp conjuntamente con manganeso y magnesio. La caracterización estructural y cinética incluyo la determinación del ph optimo, la estabilidad frente a la temperatura, la energía de activación y la km de ambas enzimas para ambos sustratos. Por ultimo se determinaron los pesos moleculares de ambas enzimas en sephadex g-200 y en electroforesis en gel de poliacrilamida con sds. La experimentación expuesta con anterioridad ha permitido clasificar ambas fosfoproteína fosfatasas de acuerdo con la clasificación propuesta por cohen.
