Caracterización molecular de actinas altamente divergentes de ciliados hipótricos
- Autores: Pilar Pérez Romero
- Directores de la Tesis: Antonio I. Torres Rueda (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Sevilla ( España ) en 2000
- Idioma: español
- Número de páginas: 155
- Tribunal Calificador de la Tesis: Miguel Ángel de la Rosa Acosta (presid.), Francisco Javier Ollero Márquez (secret.), Maria Jesus Martin Sanchez (voc.), Susana Serrano Barrero (voc.), Eduardo Villalobo Polo (voc.)
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- Tesis en acceso abierto en: Idus
- Resumen
Los protozoos ciliados constituyen un phylum de eucariotas unicelulares altamente diferenciados. A pesar de la gran diversidad genética, los ciliados comparten caracteres celulares fundamentales que los distinguen claramente de los demás protistas.
Los ciliados hipotricos es el grupo escogido como modelo de estudio de la actina ya que los datos bibliograficos indican que las pocas actinas de ciliados estudiados hasta la fecha muestran propiedades bioquímicas peculiares y baja semejanza con las actinas convencionales.
Las actinas de los ciliados hipotricos analizados muestran baja semejanza con las actinas convencionales. Las distintas actinas presentes en una especie tienen grandes diferencias en la secuencia de aminoacidos.
Las regiones más divergentes de las actinas de ciliados hipotricos se localizan en los subdominios 2 y 4 y en la región 3b del subdominio 3. Todas estas regiones se sitúan en la zona periferica de la molécula y están constituidas mayoritariamente por aminoácidos hidrofílicos. En consonancia con esta conclusión, se ha detectado una diferencia notable en la distribución de cargas superficiales entre la actina de H. Cavicola y la a-actina de conejo.
Los motivos de interacción actina-actinak y los de union a ADNasa I, localizados en la superficie de la molécula, estan profundamente alterados en las actinas de hipotricos, lo que podría afectar a las propiedades de polimerización de la molécula y a la capacidad de unir ADNasa I.
Las regiones internas hidrofóbicas son las mejor conservadas en la actina de hipotricos. Los sitios de unión a nucleótido y a calcio, que se localizan en el núcleo hidrofóbico de la molécula, son los motivos de interacción con ligandos más semejantes a las actinas convencionales.
La comparación entre las estructuras proedio de la a-actina de conejo y la actina de H. Cavicola indican que las mayores diferencias entre ambas proteinas se localizan en los subdominios 2
